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刀豆球蛋白A可以被用来作为专一性结合糖蛋白的蛋白制剂使用

2018-06-14      点击:173
   刀豆球蛋白A可以被用来作为专一性结合糖蛋白的蛋白制剂使用
  刀豆球蛋白A是从刀豆中提取出来的凝集素.它是四聚体球蛋白,分子量102,000.每个亚基含237个氨基酸残基,分子量25,500,结合一个Ca2+和一个Mn2+,含一个糖结合部位.能与α-甘露糖、α-葡萄糖(细胞膜糖蛋白上)专一地结合,结合位点要求是α-D-吡喃甘露糖或α-D吡喃葡萄糖六元环中的C-3/C-4和C-6未被取代羟基,与以α-1,2糖苷键连接的甘露二糖和甘露三糖有最大的亲和力.因此可以被用来作为专一性结合糖蛋白的蛋白制剂使用.
  刀豆球蛋白A IV溶于水会形成略带黄色的透明的溶液,具体的使用浓度因具体的试验而定。
  刀豆球蛋白A能沉淀多种糖类,葡聚糖和果聚糖等很多其它多糖,以及免疫球蛋白和血型物质等多种糖蛋白,还沉淀肺炎球菌多糖,并能凝集多种红细胞。刀豆球蛋白A能和很多细菌和动物细胞反应,能区分某些正常和肿瘤细胞,能促进细胞分裂(促有丝分裂作用)。刀豆球蛋白A用于淋巴下拨转化实验,也被用来刺激T细胞产生IL-1 样因子,还用于脾细胞增生,研究激活所必需的配体/受体作用。此外,尚区分正常分泌ACTH 的垂体细胞和分泌ACTH 的腺肿瘤细胞、用于研究糖基化在离子通道调节中的作用、用于糖蛋白的分离纯化和多糖、糖蛋白糖链结构的研究等。 1992 年,Tiegs 等成功地应用刀豆蛋自A( ConA)诱发了小鼠特异性肝损伤,这一实验模型是近年来新发展起来的由T淋巴细胞介导的肝损害,刀豆球蛋白A的建立和应用为深入研究肝细胞损害的细胞学与分子学机制以及进行治疗药物筛选提供了更为方便和理想的实验动物模型。
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